Endopeptidasa

Las endopeptidasas (EC 3.4.11.-) son una familia de enzimas proteoliticas o peptidasas que desdoblan los enlaces péptidicos situados en el centro de una molécula proteica, dividiendo por lo tanto la proteína o polipeptido en 2 fragmentos de aproximadamente el mismo tamaño, en cambio las exopeptidasas liberan el aminoácido terminal de una cadena polipeptídica. Ejemplos de endopeptidasas son:

  • Tripsina. Secretada por el páncreas para facilitar la digestión de los alimentos.
  • Quimiotripsina. También producida por el páncreas.
  • Elastasa. Liberada por los leucocitos polimorfonucleares en el pulmón.
  • Termolisina. Es producida por la bacteria Bacillus thermoproteolyticus.
  • Pepsina. Procede del pepsinógeno liberado por las células principales del estómago.[1][2]
Endopeptidasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 3.4.11
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína Peptidasa
Funciones Enzima
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Ubicación (UCSC)
n/a n/a
PubMed (Búsqueda)


PMC (Búsqueda)

Referencias
  1. Peptidasas: Introducción. Consultado el 23 de enero de 2014.
  2. Ricardo Martínez Rodríguez; Raquel R Gragera Martínez: Fundamentos teóricos y prácticos de la histoquímica. Madrid, Consejo Superior de Investigaciones Científicas, 2008.
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