Calponina

Calponina
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Identificadores
Nomenclatura	Otros nombres CNN
Identificadores; externos	OMIM: 600806 ; GeneCards: Gen 1264;
Locus	Cr. 19 p13.2
Función molecular	Regulación de miofilamentos actina F del músculo liso por unión a Ca2+
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Funciones	Regulación de miofilamentos actina F del músculo liso por unión a Ca2+
Datos biotecnológicos/médicos
Enfermedades	Carcinoma de Laringe, Carcinoma gástrico
Fármacoss	Actinomicina D
Ortólogos
Humano	Ratón
1264	12797
Véase HS	Véase MM
P51911	n/a
NM_001308341.2 NM_001308342.2 NM_001299.6 NM_001308341.2 NM_001308342.2	NP_034052.3 NM_009922.4 NP_034052.3
;

La calponina es una proteína de unión a Ca²⁺ que se puede encontrar en los miocitos del músculo liso.[1] Su función es limitar y regular la contracción de los miofilamentos de actina F, así como su interacción con miosina II.[2] Suple la función de las troponinas, pues esta variedad de músculo no las presenta. La calponina lleva a cabo su función mediante la inactivación de la actividad ATPasa de la miosina II, función que llevaba a cabo la troponina I en el sarcómero. Su función se inhibe mediante su fosforilación por una quinasa no dependiente de Ca²⁺. Existen tres variedades de calponina dependiendo del músculo en que se encuentre.

CH de la calponina.

Estructura y función

En general, la calponina presenta una estructura en hélices α unidas por puentes de hidrógeno. Presenta tres dominios: Dominio Homólogo de Calponina (CH),[3][4][5] dominio regulador (RD) y Click-23. La Actina G y la calmodulina activada se unen a la calponina por su dominio CH; mientras que la filamina se une por su dominio RD. Se cree que la calponina afecta negativamente a la generación del hueso, al expresarse en demasía en osteoblastos.

Referencias

el-Mezgueldi, M (28 de noviembre de 1996). «Calponin» (en inglés). Londres, Reino Unido. doi:10.1016/s1357-2725(96)00085-4.
Carmichael, JD (Noviembre de 1994). «Calponin and smooth muscle regulation» (en inglés). Worcester, Massachusetts, Estados Unidos de América. doi:10.1139/y94-204.
Korenbaum, Elena (15 de noviembre de 2002). «Calponin homology domains at a glance» (en inglés). doi:10.1242/jcs.00003.
Bramham, J (14 de febrero de 2002). «1H67 - NMR Structure of the CH Domain of Calponin» (en inglés). Leicester, Reino Unido. doi:10.2210/pdb1H67/pdb.
Bramham, J (10 de febrero de 2002). «Solution structure of the calponin CH domain and fitting to the 3D-helical reconstruction of F-actin:calponin» (en inglés). Leicester, Reino Unido. doi:10.1016/s0969-2126(02)00703-7.

Datos: Q24744812
Multimedia: Calponin / Q24744812

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[1] -Mezgueldi, M (28 de noviembre de 1996). «Calponin» (en inglés). Londres, Reino Unido. doi:10.1016/s1357-2725(96)00085-4.

[2] Carmichael, JD (Noviembre de 1994). «Calponin and smooth muscle regulation» (en inglés). Worcester, Massachusetts, Estados Unidos de América. doi:10.1139/y94-204.

[3] Korenbaum, Elena (15 de noviembre de 2002). «Calponin homology domains at a glance» (en inglés). doi:10.1242/jcs.00003.

[4] Bramham, J (14 de febrero de 2002). «1H67 - NMR Structure of the CH Domain of Calponin» (en inglés). Leicester, Reino Unido. doi:10.2210/pdb1H67/pdb.

[5] Bramham, J (10 de febrero de 2002). «Solution structure of the calponin CH domain and fitting to the 3D-helical reconstruction of F-actin:calponin» (en inglés). Leicester, Reino Unido. doi:10.1016/s0969-2126(02)00703-7.