Ferredoxina—NAD+ reductasa
La Ferredoxina-NAD+
reductasa (EC 1.18.1.3) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:
ferredoxina oxidada + NADH + H+
Ferredoxina-NAD+ reductasa | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 1.18.1.3 | |||
Número CAS | 39369-37-4 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son ferredoxina reducida y NAD+
, mientras que sus tres productos son ferredoxina oxidada, NADH, e ion hidrógeno.
Clasificación
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan con una proteína hierro-azufre como donante de electrones y con NAD+
o NADP+
como aceptor.
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ferredoxina:NAD+
oxidorreductasa. Otros nombres de uso común incluyen: ferredoxina–nicotinamida adenina dinucleótido reductasa, ferredoxina reductasa, NAD+
-ferredoxina hgrfhjh0ygws, ferredoxina-NAD+
reductasa, ferredoxina-NAD reductasa y NAD+
reductasa vinculada a ferredoxina.
Cuando la molécula de NAD se encuentra en su forma reducida, la enzima a veces es referida como: NADH-ferredoxina oxidorreductasa, nicotinamida adenina dinucleótido-ferredoxina reducida, NADH-ferredoxina reductasa, NADH flavodoxina oxidorreductasa y NADH
2-ferredoxina oxidorreductasa.
Papel biológico
Esta enzima participa en el metabolismo de los ácidos grasos.
Estudios estructurales
Hasta el año 2007, sólo se había resuelto una única estructura para esta clase de enzimas, con el código 1KRH de acceso a PDB.
Enzimas relacionadas
Otras enzimas de la familia son:
- NADH-ferredoxina NAP reductasa (componente del sistema enzimático multicomponente llamado naftaleno dioxigenasa)
- NADH-ferredoxina TOL reductasa (componente del sistema tolueno dioxigenasa)
Referencias
- Jungermann K, Thauer RK, Leimenstoll G, Decker K (1973). «Function of reduced pyridine nucleotide-ferredoxin oxidoreductases in saccharolytic Clostridia». Biochim. Biophys. Acta. 305 (2): 268-80. PMID 4147457. doi:10.1016/0005-2728(73)90175-8.