Endopeptidasa
Las endopeptidasas (EC 3.4.11.-) son una familia de enzimas proteoliticas o peptidasas que desdoblan los enlaces péptidicos situados en el centro de una molécula proteica, dividiendo por lo tanto la proteína o polipeptido en 2 fragmentos de aproximadamente el mismo tamaño, en cambio las exopeptidasas liberan el aminoácido terminal de una cadena polipeptídica. Ejemplos de endopeptidasas son:
- Tripsina. Secretada por el páncreas para facilitar la digestión de los alimentos.
- Quimiotripsina. También producida por el páncreas.
- Elastasa. Liberada por los leucocitos polimorfonucleares en el pulmón.
- Termolisina. Es producida por la bacteria Bacillus thermoproteolyticus.
- Pepsina. Procede del pepsinógeno liberado por las células principales del estómago.[1][2]
| Endopeptidasa | ||||
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Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 3.4.11 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tipo de proteína | Peptidasa | |||
| Funciones | Enzima | |||
| Ortólogos | ||||
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| Ubicación (UCSC) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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Referencias
- Peptidasas: Introducción. Consultado el 23 de enero de 2014.
- Ricardo Martínez Rodríguez; Raquel R Gragera Martínez: Fundamentos teóricos y prácticos de la histoquímica. Madrid, Consejo Superior de Investigaciones Científicas, 2008.
Datos: Q417262
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